История открытия белков

Белки - это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Для жизнедеятельности любого организма, разумеется, кроме белка, необходимы и другие соединения: вода, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры, витамины, минеральные соли и т. д. Однако, решающую роль во всех процессах и явлениях жизни играют белки и их производные, вследствие чего их надо считать главными носителями жизни. Это и дало основание Ф.Энгельсу еще в то время, когда данных о химическом строении белков в физиологических функциях было очень мало, сформулировать широко известное положение: «Жизнь - это способ существования белковых тел». Опираясь на достижения современного ему естествознания, Ф.Энгельс заложил научные философско-теоретические основы представлений о жизни и белке как о ее самом существенном «носителе» и «определителе». Правильность теории Ф.Энгельса полностью подтверждается современной биологической химией, молекулярной биологией и биофизикой, располагающими более разносторонними экспериментальными данными как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в жизнедеятельности, чем наука времен Ф.Энгельса (1820-1895 гг).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, - это белок куриного яйца, альбумин. Он хорошо растворим в воде, при нагревании сворачивается, а при долгом хранении в тепле разрушается.

Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи – все они почти целиком состоят из другого белка – кератина. Кератин нерастворим в воде, не сворачивается, не разрушается в земле.

Белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, сам способен разрушать другие белки.

Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убить человека.

Белки, как и другие органические вещества, обладают уникальным строением и выполняют множество жизненноважных функций в организме. Поэтому, вполне естественно то, что белки имеют очень сложное строение. Некоторое представление о сложности строения белков дает химическая формула гемоглобина – белка, придающего красный цвет крови и разносящего кислород от легких по всему телу.

С3032 Н4816 О872 N780 S8 Fe4

Белки (белковые вещества) называют иначе протеины. Это название должно было подчеркнуть первостепенное биологическое название этой группы веществ (греч. protos - первый, важнейший).

Чем сложнее организм, тем больше белков он содержит. В организме бактерии примерно 3 - 4 тыс. белков, у млекопитающих - уже около 50 тыс., а в организме человека их около 5 млн.!

Белки в клетке выполняют множество функций: участвуют в ее строении, росте и во всех процессах жизнедеятельности. Без белков жизнь клетки невозможна.

Поэтому тема «Белки» меня очень заинтересовала, и я выбрала ее для своей работы.

Цель моей работы – познакомиться с особенностями строения и функциями белков, объяснить выражение «белки – основа жизни».

История открытия белков

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.

Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д'Аламбера. С этого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематический характер. В 1759 г. А. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. В 1762 г. А. Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в 1777 г. А. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока. Важнейший этап в изучении белков связан с работами французского химика А. Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин и фибрин. В 1780 г. Ф. Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза.

К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава.

Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или глицин, при гидролизе фибрина из мяса - лейцин и при разложении шерсти - также лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

Аминокислоты, как правило, имеют исторические названия - по источнику, из которого они впервые были выделены. Так, аспарагин обнаруженный в 1806 году в соке аспарагуса (спаржи), глутаминовую кислоту – в клейковине пшеницы (от лат.gluten-клей).

Цистеин впервые был выделен из камней мочевого пузыря (от греч. “цистис”- пузырь). Аргинин впервые был получен в виде соли серебра ( от лат argentum-серебро). Глицин назван так за сладкий вкус (от греч. “гликис”- сладкий). Название “лейцин” произошло от греческого слова “лейкос”- белый и т. д.

В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А.E. Мирски сформулировал теорию строения и функции белка. В 1936 г. он положил начало изучению атомной и молекулярной структуры белков и аминокислот (мономеров, из которых состоят белки) с применением рентгеновской кристаллографии. В 1942 г. Полингу и его коллегам, получив первые искусственные антитела, удалось изменить химическую структуру некоторых содержащихся в крови белков, известных как глобулины.В 1951 г. П. и Р.Б. Кори опубликовали первое законченное описание молекулярной структуры белков. Это был результат исследований, длившихся долгих 14 лет.

Применяя методы рентгеновской кристаллографии для анализа белков в волосах, шерсти, мускулах, ногтях и других биологических тканях, они обнаружили, что цепи аминокислот в белке закручены одна вокруг другой таким образом, что образуют спираль. Это описание трехмерной структуры белков ознаменовало крупный прогресс в биохимии.

Белки - полимеры

Белки – это сложные органические вещества, выполняющие в клетке важные функции. Они представляют собой полимерные молекулы, мономерами которых является аминокислоты.

Уникальность белка зависит от последовательности соединения определённых аминокислот. В природе известно 150 различных аминокислот, но в построение белков живых организмов обычно участвуют только 20. Благодаря особенностям своего химического строения аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя так называемую первичную структуру белка. Уникальность белка определяется именно последовательностью соединения определённых аминокислот.

Аминокислоты – строение.

У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH2). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Между соединившимися аминокислотами возникает химическая связь, называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом.

В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20.

Одни из аминокислот могут быть синтезированы в клетках самого организма, другие - должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором - незаменимыми. Набор незаменимых кислот для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, для молочно - кислых бактерий -16, для человека - 8. Незаменимые кислоты организм не может синтезировать сам, а получает исключительно из пищи - растительной и животной.

Незаменимыми для человека являются – валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан, треонин, лизин.

Благодаря особенностям своего химического строения аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя так называемую первичную структуру белка. Уникальность (специфичность) белка определяется именно последовательностью соединения определенных аминокислот.

Функции белков

1. Строительная – белки являются составной частью всех частей организма. Обусловлена прочностью их молекул.

Как строительный материал белки входят в состав всех клеточных мембран, геолаплазмы, органоидов, ядерного сока, хромосом и ядрышек.

2. Ферментативная – белки ускоряют течение всех химических реакций, необходимых для жизни организма.

Каталитическую функцию выполняют белки-ферменты, в десятки и сотни тысяч раз ускоряющие течение биохимических реакций в клетках при нормальном давлении температуре около 37°С. Каждый фермент может катализировать только одну реакцию, т.е. действие ферментов строго специфично.

Специфичность ферментов обусловлена наличием одного или нескольких активных центров, в которых происходит тесный контакт между молекулами фермента и специфического вещества (субстрата). Некоторые ферменты применяются в медицинской практике и пищевой промышленности.

Международный биохимический съезд (Москва, 1961 г.) учредил классификацию ферментов, в основу которой положен тип реакции, катализируемой данным ферментом. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, на который воздействует данный фермент, и окончание –аза. Например, целлюлаза катализирует гидролиз целлюлозы до моносахаридов, а протеаза гидролизует белки до аминокислот. По этому принципу все ферменты были разделены на 6 классов .

Большая часть ферментов связана с определенными клеточными структурами (ядро, митохондрии, пластиды, лизосомы и др.), где и осуществляется их функция.

3. Двигательная – белки обеспечивают сокращение мышечных волокон, движение ресничек и жгутиков, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растения.

Двигательная функция белков состоит в том, что все виды двигательных реакций клеток и организмов обеспечиваются специальными сократительными белками – актином и миозином. Они содержатся во всех мышцах, ресничках и жгутиках. Их нити сокращаются с использованием энергии АТФ.

4. Транспортная – белки переносят различные вещества внутри организма.

Транспортная функция белков заключается в переносе веществ, например, кислорода (гемоглобин), и некоторых биологически активных веществ (гормонов). В мышцах транспортную функцию берет на себя белок миоглобин.

В этом случае четко проявляется кооперативное взаимодействие всех функциональных групп биополимера. Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепочек, каждая из которых связана с гемом (железосодержащее соединение – красящее вещество гемоглобина). Каждый гем способен присоединять одну молекулу кислорода, а весь гемоглобин – до четырех молекул. Присоединение каждой из них облегчает присоединение следующей, а потеря одной из них – потерю следующей. Благодаря этому, гемоглобин крови легко насыщается кислородом, когда кровь течет по легочным капиллярам, и легко отдает его в тканях, где концентрация кмслорода снижается.

Белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку.

5. Энергетическая – расщепление белка служит источником энергии для организмов.

Энергетическая функция белков заключается в их способности быть источником энергии в клетке (как правило, при отсутствии других). При полном ферментативном расщеплении 1 грамма белка выделяется 17, 6 кДж энергии.

6. Защитная – белки распознают и уничтожают опасные для организма вещества и др.

Защитная функция белков связана с выработкой лейкоцитами особых белковых веществ – иммуноглобулинов (антител) в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов. Антитела связывают, нейтрализуют и разрушают несвойственные организму соединения. Примером защитной функции белков может служить превращение фибриногена в фибрин при свертывании крови.

Внешнюю защитную функцию выполняют также некоторые токсичные для других организмов белки (например, содержащиеся в яде змей).

7. Сигнальная – реакция на изменение физических и химических факторов.

Сигнальная (рецепторная) функция осуществляется белками благодаря способности их молекул изменять свою структуру под влиянием многих химических и физических факторов, вследствие чего клетка или организм воспринимают эти изменения.

8. Регуляторная - белки – гормоны оказывают влияние на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин, который снижает содержание сахара к крови. При стойком недостатке инсулина концентрация сахара увеличивается и развивается сахарный диабет.

Белки – это обязательная составная часть всех живых клеток, они играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с той огромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни человека. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.

Знание процесса биосинтеза белков в живой клетке имеет огромное значение для практического решения задач в области сельского хозяйства, промышленности, медицины, охраны природы. Решение их невозможно без знания законов генетики - науки о наследственности и изменчивости живых организмов и методах управления ими. В зависимости от объекта исследования выделяют генетику растений, животных, микроорганизмов, человека.

Новейшие достижения генетики связаны с развитием генной инженерии. Генная инженерия обеспечила возможность сравнительно дешево производить в больших количествах практически любые белки, используемые в пищевой промышленности, сельском хозяйстве, медицине. Например, таким способом получен инсулин (используется для лечения больных сахарным диабетом), интерферон (универсальный противовирусный препарат), гормон роста (необходим для лечения карликовости) и т. д.

Дальнейший прогресс человечества во многом связан с развитием биотехнологии. Однако, неконтролируемое распространение генно-инженерных живых организмов и продуктов может нарушить биологический баланс в природе и представлять угрозу здоровью человека. Чтобы управлять этими процессами, надо знать биологические процессы, протекающие в живой клетке, в частности, процессы биосинтеза белков.